Структурата на протеиновата молекула е изследвана на повече от 200години. Известно е за много протеини. Някои от тях се синтезират (например инсулин, RNase). Основната структурна и функционална единица на протеинови молекули от аминокиселини. Освен карбоксилните и аминогрупите и протеини съдържат други функционални групи, които определят техните свойства. Такива групи включват поставя в странично разклонения протеин молекула: карбоксилна група от аспарагинова киселина или глутаминова киселина, амино група на лизин или хидроксилизин, гуанидин група от аргинин, на имидазол групата на хистидин, хидроксилната група на серин и треонин, фенол група на тирозин, в сулфхидрилната група на цистеин, дисулфид групата на цистин, тиоетер група на метионин, фенилаланин ядро benzelnoe, алифатни вериги с други аминокиселини.
Има четири нива на структурна организация на протеиновата молекула.
Първична структура на протеина. Аминокиселините в протеиновата молекула се свързват заедно чрез пептидни връзки, образувайки първична структура. Тя зависи от качествения състав на аминокиселините, техния брой и последователността на връзката помежду си. Основната структура на протеина най-често се определя от Senger. Тестваният протеин се обработва с разтвор на дитрофлуоробензен (DNP), което води до образуване на динитрофенил-протеин (DNP-протеин). По-късно DNP-протеинът се хидролизира, образува се остатъкът от протеиновата молекула и DNP-аминокиселината. DNP-аминокиселината се изолира от тази смес и се хидролизира. Продуктите от хидролизата са аминокиселини и динитробензен. Останалата част от протеиновата молекула реагира с нови части от DNP, докато цялата молекула се разпадне в аминокиселини. Въз основа на количествено изследване на аминокиселини се прави схема на първичната структура на отделен протеин. Основната структура на протеините е инсулин, миоглобин, хемоглобин, глюкагон и много други).
Чрез метода на Edman протеинът се третира с фенил изотиоцианат. Понякога се използват протеолитични ензими - трипсин, пепсин, химотрипсин, пептидаза и др.
Вторична структура на протеина. Американски учени, използващи рентгенов анализ, откриват, че протеиновите полипептидни вериги често съществуват под формата на алфа спирали, а понякога и на бета структури.
Алфа-спирали се сравняват с спирално стълбище,където функцията на степените се извършва от аминокиселинните остатъци. В молекулите на фибриларните протеини (копринен фиброин) полипептидните вериги са почти напълно разтеглени (бета структура) и се поставят под формата на сфери, стабилизирани чрез водородни връзки.
Алфа спиралата може да се образува спонтанносинтетични полипептиди (dederon, найлон), които имат молекулно тегло от 10 до 20 хиляди. Да. В някои части на протеини молекула (инсулин, хемоглобин, RNAse) разгражда спирална конфигурация алфа на пептидната верига, и са оформени спирална структура от друг вид.
Третична структура на протеина. Спиралните секции на полипептидната верига на протеиновата молекула са в различни връзки, които предопределят третичната (триизмерна) структура, образуват обема и формата на протеиновата молекула. Смята се, че третичната структура възниква автоматично поради взаимодействието на аминокиселинните радикали с молекулите на разтворителя. В този случай хидрофобните радикали са "изтеглени" вътре в протеиновата молекула, образувайки сухи зони, а хидрофилните групи са ориентирани към разтворителя, което води до образуване на енергийно благоприятно потвърждение на молекулата. Този процес е съпроводен от образуването на вътремолекулярни връзки. Третичната структура на протеиновата молекула се дешифрира за RNAse, хемоглобин, пилешко яйце от лизозим.
Кватернерна структура на протеина. Този вид структура на протеиновата молекула възниква в резултат на свързването на няколко субединици в една комплексна молекула. Всяка субединица има първична, вторична и третична структура.
</ p>
